Топоизомеразы II, в отличие от топоизомераз первого класса, изменяют число зацеплений путем изменения райзингу
циркулярной ДНК. Есть и две другие отличия: эти субъединичные белки имеют два активные центры, в которых происходит разрезание обеих полинуклеотидных цепей; фермент активен только в присутствии АТР, гидролиз которого используется для осуществления конформационных изменений белка. Структурные домены двух субъединиц эукариотической топоизомеразы II (рис. 3.28) или четыре субъединицы прокариотических топоизомераз этого типа образуют своеобразные верхние и нижние? Ворота?, Способные раскрываться и закрываться при структурных перестройках.
Схему работы топоизомеразы II изображена на рис. 3.29: 1) участок ДНК, которая называется G-сегментом, связывается с ферментом, что вызывает сродство фермента к АТР, 2) в ответ на связывание АТР происходит конформационная изменение, которое сопровождается замыканием другой связанной участки ДНК? Т-сегмента, и двухцепная разрывом в составе G-сегмента, 3) происходит гидролиз АТР, что приводит к проталкиванию Т-сегмента через разрыв, 4) осуществляется сшивания разрыва и освобождения обоих сегментов. Путем описанной операции можно превратить, например, одну надспирализовану молекулу на рис. 3.24 в другую, откуда ясно, что число сцеплений при работе топоизомераз ИИ изменяется на величину, кратную двум. Направление изменения Lk зависит от взаимной ориентации G-и Т-сегментов.
Эукариотические топоизомеразы II позволяют обе ориентации: в результате Lk изменяется в направлении релаксации ДНК. Но к классу топоизомераз ИИ относится также бактериальный фермент? гираза (gyrase), который допускает только одну ориентацию? она изображена на рис. 3.29. Результатом работы гиразы является изменение Lk только в одном направлении? накопления негативной надспирализации. Это имеет важные функциональные последствия, поскольку способствует дестабилизации двойной спирали ДНК на определенных важных участках.