Мир науки

Рефераты и конспекты лекций по географии, физике, химии, истории, биологии. Универсальная подготовка к ЕГЭ, ГИА, ЗНО и ДПА!

Загрузка...

Реакция переноса пептидил транспептидации заключается в разрушении ковалентной связи между карбоксильной

группой С-конечной аминокислоты пептидил и 3'-концевой ОН-группой пептидил-тРНК и образовании вместо пептидной связи между высвобожденной карбоксильной группой и аминогруппой аминокислоты в составе аа-тРНК. Таким образом, при транспептидации пептидил переносится с Р-до А-сайта рибосомы: в А-сайте оказывается пептидил-тРНК с удлиненным на одну аминокислоту пептидил, в Р-сайте остается деаминоацильована тРНК (см. рис. 8.15).

Стандартная свободная энергия гидролиза связи между пептиды лом и тРНК оценивается примерно в? 7,5 ккал / моль, энергия гидролиза пептидной связи? 0,5 ккал / моль. Итак, общий энергетический баланс транспептидации ~? 7,0 ккал / моль: это спонтанный процесс, который не требует источников энергии? энергию было сэкономлено при амино-ацилирование тРНК (см. раздел, посвященный тРНК). Процесс транспептидации, что происходит непосредственно после аккомодации аа-тРНК, является найшвидчим этапом елонгацийного цикла.

Катализ реакции осуществляется пептидилтрансферазной центром большой субъединицы рибосомы, расположенным в основании центрального протуберанца (см. рис. 8.8) и формируется пептидилтрансферазной петлей рРНК 23S. В радиусе ~ 18 ? от субстратов реакции нет никакой белковой химической группы, т.е. рибосома? это рибозы. Следует, однако, еще раз заметить, что свободная рРНК 23S не имеет каталитической активности? активная конформация рРНК реализуется лишь в комплексе с определенным минимальным набором белков. Реакция транспептидации проходит через образование интермедиатнои соединения с формированием связи между N аминогруппы аа-тРНК и С, которым пептидил присоединен к тРНК, атом кислорода приобретает при этом отрицательного заряда (рис. 8.22). Образованию интермедиата предшествует захват протона аминогруппы атомом N3 аденина, находящийся в активном центре. Легкая ионизация N3 обусловлена его особым микроокружения в составе рРНК 23S, протонований азот стабилизирует отрицательно заряженный А. Далее протон переносится на 3'-ОН группу пептидил-тРНК, которая, соответственно, становится деаминоацильованою? теряет связь с С, вместо которого окончательно формируется пептидная связь.

Механизм катализа транспептидации вполне аналогичным такого белковых ферментов (см. раздел 2): рибосома осуществляет жесткое взаимное ориентирование субстратов в активном центре (и это обстоятельство? Энтропийный катализ? Является главным фактором ускорения реакции транспептидации), а также благодаря созданию специфического микроокружения определенной химической группы (аденина) обеспечивает стабилизацию промежуточного высокоэнергетического состояния.



Загрузка...
Загрузка...
Яндекс.Метрика
Биология      Физика      Химия      Экономика     География
Микробиология      Теоретическая механика     География Белоруссии    География Украины    География Молдавии
Растительность мира      Электротехника    География Грузии    География Армении    География Азербайджана
География Казахстана    География Узбекистана    География Киргизии    География Туркменистана    Природоведение
География Таджикистана    География Эстонии