Следующий, высший этап гуморальной иммунной реактивности - образование молекул IgG. Этот класс иммуноглобулинов синтезируется течение длительного времени после антигенного стимула и связывает уже не только корпускулярные, но и растворимые антигены. Аффинность IgG возрастает в тысячи и десятки тысяч раз.
Наличие иммунной памяти о антител этого класса позволяет организма в случае необходимости резко увеличивать продуцирование их в течение короткого периода времени, т.е. уже есть возможность сохранять иммунитет длительное время и обеспечивать более высокий его уровень. IgG - основной класс антител и составляет у человека около 70% всех иммуноглобулинов. Основная масса антитоксинов и противовирусных антител относится к IgG.
Значительное количество IgG синтезируется в ответ на вторичный антигенный стимул. В процессе иммунного ответа происходит переключение синтеза IgM на IgG. Переключение с IgM на IgG нужно и для регулирования уровня продуцирования специфических антител, поскольку IgM, в отличие от IgG, не проявляет тормозного влияния на синтез иммуноглобулинов класса М. Молекулярная структура IgG подобная строения мономеров IgM. Молекулярная масса! GG наименьшая среди всех иммуноглобулинов и равна 150 000. IgG термостабильные. Они выдерживают нагревание при температуре 75 ° С в течение 30 мин, тогда как IgM при этом полностью разрушается. В составе! GG содержится большое количество дисульфидных связей, что обеспечивает высокую стабильность структуры. В сыворотке крови IgG сохраняет нативную структуру и активность при 0 ° С в течение многих лет.
Если денатурированные под влиянием низкого или высокого значения рН или раствора мочевины молекулы IgG поместить в изотонический раствор, то нативная структура восстанавливается спонтанно. Происходит соединения между собой тяжелых и легких цепей, восстанавливаются внутришньоланцюгови дисульфидные связи. IgG способны нейтрализовать вирусы, токсины, проявляют опсонизувальну действие на бактерии, связывают комплемент, предопределяют реакцию агглютинации и преципитации in vitro. Нейтрализующий способность IgG, образующихся на поздних стадиях иммунного ответа, по токсинов в сотни раз выше, чем IgM. Важным свойством IgG является выше по сравнению с IgM активность их по гаптенов. Среди IgG обнаружены четыре подкласса - IgGl, IgG2, IgG3, IgG4, отличающихся по структуре тяжелых цепей (a, b, с, d) и биологическими свойствами (табл. 36). В подклассах у-цепей более 90% остатков аминокислот одинаковы. Это свидетельствует о том, что подклассы IgG эволюционировали от общего цепи относительно недавно - 20 - 30 млн лет назад. Антисыворотки к тяжелым у-цепей дает перекрестные реакции с тяжелыми цепями всех подклассов IgG, но не реагирует с тяжелыми цепями всех других классов. Количество IgGl в сыворотке крови человека составляет 70 - 77%, IgG2 - 23, IgG3 -8-9, IsG4 - 2-4% общего количества IsG. В организме на тот же антиген синтезируются одновременно антитела разных классов. Однако возможно также выборочный синтез антител, принадлежащих к определенному типу или подкласса полипептидных цепей. Антитела человека против тейхоевые кислоты относятся к подклассу IgG2, антитела к фактору VIII свертывания крови - до IgG4, к дифтерийного и столбнячного токсинов - IgGl, a холодовые агглютинины класса IgG преимущественно содержат к-цепи. У добровольцев, которых иммунизировали декстраном, синтезировались антитела лишь подкласса IgG2 даже после длительной иммунизации. Антитела против Rh-антигену относятся преимущественно к подклассу IgGl.