Азотистые вещества. Азотистые вещества - это химические соединения, в состав которых, кроме углерода, водорода и кислорода, обязательно входит азот. В пищевых продуктах содержатся азотистые вещества
органического происхождения (белки, ферменты, аминокислоты, алкалоиды и др..) И неорганического (нитраты, нитриты). Наибольшее значение для организма человека имеют белковые вещества, на долю которых приходится до 98% азота пищевых продуктов. К важнейшим белковых веществ, входящих в состав пищевых продуктов, относятся белки и ферменты.
Белки - это высокомолекулярные сложные азотистые соединения.
Синтез белков из неорганических элементов в природе осуществляется только растительные организмы. В организме человека формирование тканей идет благодаря животным и растительным белкам, которые поступают с пищей.
Белки составляют почти половину сухих веществ нашего организма и выполняют многочисленные функции.
1. Вступая во взаимодействие с нуклеиновыми кислотами и другими соединениями, белки образуют основу всего живого. Исследованиями многих ученых доказано, что быстрый рост и размножение клеток, образования белковых секретов, активная физиологическая перестройка клеточных белков сопровождаются значительным накоплением нуклеопротеидов в соответствующих частях клеток или тканей.
2. Белки - это главный строительный материал для животного организма (как клетчатка для растительного). Например, половина всего азота белков печени заменяется в течение 5 - 7 дней, эритроциты крови полностью обновляются за 3,5-4 месяца.
3. Белки пищи и тканей организма могут использоваться для образования небелковых веществ, необходимых организму (особенно при углеводородном или жировом голодании).
4. Белки - это источник потенциальной энергии для организма. 1 г белка при окислении выделяет 23,5-17 кДж энергии.
5. Некоторые белки (например, γ-глобулин) выполняют защитную функцию, защищая организм человека от вредных микроорганизмов (особенно вирусов) и неблагоприятного воздействия внешней среды.
6. Белки играют важную роль в преобразовании химической энергии в механическую. Благодаря этому мышцы могут сокращаться.
7. Очень важная транспортная функция белков, которые переносят, а вернее, протягивают через мембраны клеток необходимые вещества и выбрасывают из клеток ненужные соединения (шлаки). Например, гемоглобин приносит в каждую клетку кислород, а забирает углекислый газ.
8. Некоторые белки выступают как органические высокоактивные катализаторы, ускоряя большинство реакций, происходящих в организме человека. Речь идет о белки-ферменты.
Даже далеко не полный перечень функций, которые выполняют белки, дает нам представление о том чрезвычайное значение, которое имеют белки для организма человека. Потребность человека в белках - 80 - 120 г в сутки, при этом 50-55% должно приходиться на белки животного происхождения.
В современном мире проблема обеспечения белками, особенно животного происхождения, стоит очень остро. С нехваткой белков в рационе питания связана низкая продолжительность жизни, физическое и даже умственное отставание развития, особенно у детей, появление новых заболеваний (в частности такого, как квашиоркор).
Несмотря на большое разнообразие белков в природе, за главными элементами, которые входят в их состав, они мало отличаются между собой. В молекуле белка на долю углерода приходится 50 - 55%, кислорода - 21 - 23, водорода - 6 - 7, серы - 0,5 - 2,5%. Количество азота в молекуле белка довольно постоянна - 15 - 18% (в среднем считается 16%).
Пищевая ценность белков обусловлена прежде всего тем, что они выступают источником энергии и некоторых биологически ценных веществ (незаменимые аминокислоты, ферменты).
Белки, входящие в состав пищевых продуктов, могут быть причиной нежелательных процессов при хранении (гниения, гидролиз). Кроме того, наличие белков в некоторых пищевых продуктах ухудшает их товарный вид (помутнение пива и других напитков), вкусовые и ароматические свойства (чай, табак).
Количество белков в пищевых продуктах колеблется в широких пределах. Богатые белками продукты животного происхождения, а также зерновые и бобовые культуры. Плоды, ягоды, овощи содержат относительно мало белков.
Аминокислотный состав и структура белков. Элементарной структурной единицей белковой молекулы является аминокислота. В природе обнаружено около 100 различных аминокислот, но только 20 - 22 из них входят в состав белков организма человека из пищевых продуктов, около 10 встречается редко, а другие ходят в состав некоторых физиологических небелковых соединений (гормонов, антибиотиков и др.). Или содержащиеся в растительных и животных организмах в свободном состоянии.
Все аминокислоты делятся по химической структуре на две группы: ациклические (жирного ряда) и циклические (ароматического ряда). Большинство аминокислот имеет ациклические структуру.
Часть аминокислот может образовываться в организме человека в результате процессов взаимного превращения. Такие аминокислоты называют заменимыми. Это глутаминовая кислота, цистин, цистеин, пролин. Некоторые аминокислоты не могут образовываться в организме человека, а должны поступать только с продуктами питания. Такие кислоты называются незаменимыми. Для взрослого человека их 8 (лизин, лейцин, изолейцин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, треонин), а для детей незаменимыми считаются еще 2 аминокислоты - гистидин и аргинин.
На основе изучения аминокислотного состав многих белков установлено, что такие аминокислоты, как фенилаланин, пролин, тирозин, лейцин, изолейцин, глутаминовая кислота почти постоянно встречаются в белках. Такие же аминокислоты, как лизин, метионин, аргинин, гистидин, встречаются значительно реже. Но это общее положение не всегда можно применить к отдельным специфических белков. Так, например, протамины отличаются высоким содержанием аргинина (до 80%) и почти полным отсутствием лейцина и глутаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизина и почти полное отсутствие триптофана и цистина.
Зависимости от аминокислотного состава белки бывают полноценными и неполноценными.
Роль незаменимых аминокислот для организма человека еще недостаточно изучена, но все они выполняют важные функции. Недостаток в рационе питания той или иной аминокислоты влияет в первую очередь на регенерацию белков.
При отсутствии валина нарушается координация движений.
Изолейцин нужен для нормального роста молодого организма.
Лейцин очень распространен в растительных и животных белках, особенно много его образуется при прорастании зерна. При недостатке этой аминокислоты задерживается рост молодого организма, уменьшается масса тела.
Лизин - одна из важнейших незаменимых аминокислот. Недостаток лизина в пище приводит к нарушению кроветворения, уменьшение количества эритроцитов и снижение в них гемоглобина, нарушение кальцификации костей.
Метионин играет важную роль в азотистых равновесии в рганизми. В молекуле метионина является легкоподвижный метательное группа, которая легко передается на другие соединения.
Треонин играет важную роль в развитии животных организмов. Недостаток треонина приводит к уменьшению массы тела и даже к гибели животного.
Триптофан необходим для образования гемоглобина, нормального роста организма. Главным источником триптофана являются белки молока, мяса, яиц, бобовых.
Фенилаланин играет важную роль в деятельности щитовидной железы, он образует ядро в процессе синтеза гормона тироксина.
Для определения биологической ценности белков используют такой показатель, как аминокислотный скор, который позволяет выявить лимитированные незаменимые аминокислоты. Определение лимитированных аминокислот и степени их недостатка проводится путем сравнения процентного содержания аминокислот в исследуемом белке и в таком же количестве условно идеального белка. Эталонами идеального белка считают белки материнского молока, куриного яйца и коровьего молока.
Аминокислотный состав белка и последовательность размещения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка.
Спиральная или складчатая структура макромолекулы, обусловлена образованием водородных связей, называется вторичной структурой белка.
Миоглобин, гемоглобин, овоальбумин значительной степени построены из α-спиралей, в то время как лактоглобулин, химотрипсин, пепсин - в основном неспиральни.
Целый ряд свойств белковой молекулы (ферментативная атакованисть, термолабильность) зависят от ее вторичной структуры. Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, которые отличают один белок от одного, связанные с ориентацией белковой молекулы в пространстве. Молекулы многих белков имеют округлую форму, то есть спиральные структуры заключены или свернуты в компактные глобулы. Такое заключение стабилизируется рядом вторичных связей, возникающих между боковыми радикалами аминокислотных остатков. К ним относятся дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия (силы Ван-дер-Ваальса) между неполярными радикалами, электростатические силы взаимодействия между полярными группами, солевые связи и др..
Таким образом, главную роль в стабилизации этого уровня организации макромолекул играет не пептидный скелет, а боковые цепи аминокислот.
Конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет третичную структуру белка.
Исследователи считают, что третичная структура возникает автоматически, как результат взаимодействия аминокислотных радикалов с молекулами растворителя. При этом каждая спираль в определенных условиях заключается только одним-единственным способом, приобретая той формы, которая характерна для молекул природного белка.
Третичная структура определяет внешнюю форму белковой молекулы (глобулярную или фибриллярные). Глобулярные белки молока, яйца, миоглобин, фибриллярные - коллаген мяса и рыбы, кератин волос, ногтей, фиброина шелка.
Четвертичная структура представляет собой более сложную конфигурацию, потому молекула белка состоит из нескольких субъединиц, каждая из которых занимает фиксированное положение в пространстве, вследствие чего белок приобретает биологической активности.
Объединение субъединиц в мультимера происходит самопроизвольно. Число субъединиц (протомеры, входящих в мультимера), разное - от четырех (в молекуле гемоглобина) до нескольких тысяч (белок вируса табачной мозаики). Четвертичная структура образуется при возникновении ковалентных ионных связей и слабых сил взаимодействия между отдельными функциональными группами, которые находятся на поверхности глобул.
Часто четвертичная структура белка является основой его биологической активности. Но следует подчеркнуть, что функциональная активность того или иного белка определяется не только четвертичной структурой, а всеми четырьмя уровнями ее организации. Все эти уровни структуры взаимно влияют друг на друга, причем ниже порядок организации определяет выше.
Свойства белков. Важнейшие свойства белков, которые проявляются при переработке, хранении и использовании пищевых продуктов: амфотерность, гидрофильность, способность денатуруватись, гидролиз, гниения и некоторые другие.
Амфотерность белковой молекулы обусловлена присутствием в молекуле аминокислоты (а следовательно, в молекуле белка) двух функциональных групп: аминогруппы, которая предоставляет белка щелочных свойств, и карбоксильной группы, которая является носителем кислых свойств. Благодаря этому каждая молекула белка имеет свою изоэлектрической точки (ИЭТ) - такое значение рН среды, при котором ее заряд равен нулю. В таком состоянии молекула белка меньше диссоциированной и стабильная, потому что она не имеет важного фактора стабильности - заряда. Разные белки имеют разное значение ИЭТ. Так, ИЭТ для гемоглобулину - 6,7, казеина молока - 4,6; γ-глобулина - 7,3, пепсина - 2,75.
Знание этого свойства помогает целенаправленно вести технологические процессы в ряде отраслей пищевой промышленности. Например, при производстве сыра необходимо вызвать денатурацию главного белка молока казеина, ИЭТ которого 4,6. Для этого снижают рН молока благодаря молочной кислоте, образующейся при молочнокислого брожения. При производстве сгущенного молока, наоборот, технологический процесс ведут так, чтобы сохранить высокую дисперсность белков, то есть не допустить снижения рН, чтобы белок не денатурувався.
Гидрофильность белков определяется способностью диполей воды связываться ионами, ионными и полярными группами. Поскольку молекула белка имеет на своей поверхности большое количество полярных групп, она может связывать большое количество диполей воды. Белки могут впитывать до 300% воды по сравнению со своей сухой массой. Вода фиксируется силовым полем полярных групп несколькими слоями.
В большинстве пищевых продуктов белки находятся в набухли состоянии. С этим связана твердость, эластичность, упругость и другие структурные свойства мяса, теста, сыра, мясного и рыбного фарша. Наименьшую способность к набуханию проявляют белки в изоэлектрической состоянии. Некоторые белки могут набухать бесконечно, т.е. растворяются. Растворимость белков зависит от соотношения полярных и неполярных групп, а также их взаимного расположения в молекуле. Некоторые белки со временем теряют свою способность растворяться. Наверное, это связано с определенными изменениями конфигурации белка в пространстве. Вот почему после длительного хранения бобовые и макароны плохо набухают в воде.
Денатурация белков. Денатурацией называют любое негидролитичне нарушения естественной структуры белковой молекулы, которое вызывает изменение его основных свойств. Фактически это внутренняя перестройка молекулы, которая не связана с нарушением пептидных связей. Вследствие такой перестройки нарушается уникальное размещение и форма пептидных цепей. Таким образом, при денатурации нарушается четвертичный, третичный и вторичный уровни структуры белка, и, как следствие, изменяются его свойства. Основном денатурация - процесс невозобновимые.
Денатурация белков может вызываться самыми разнообразными факторами, которые вызывают нарушение тех форм связи, благодаря которым были созданы соответствующие уровни структуры белковой молекулы.
На практике главным фактором денатурации является тепловая денатурация. Для многих белков температура +50 ° С уже является критической. При повышении температуры прежде всего нарушаются водяные связи. Степень денатурации при нагревании зависит от температуры и времени ее действия на белок, рН среды, количества воды поглощенных белком. Безводные белки выдерживают достаточно высокую температуру, не испытывая заметных изменений структуры. Высокотемпературная обработка пищевых продуктов всегда сопровождается денатурацией (производство мучных изделий, варки мяса, рыбы, овощей).
Денатурация белков может вызываться изменением рН среды. При этом происходит изменение электростатических сил взаимодействия благодаря увеличению количества полярных групп в субстрате. В пищевой промышленности широко используют влияние рН среды на состояние белков. Производство кисломолочных продуктов, сычужных сыров, консервирования с помощью уксусной или молочной кислоты - во всех этих случаях денатурация белков вызывается изменением реакции среды.
Денатурацию могут вызвать некоторые органические соединения (мочевина, ферменты, алкалоиды, фенолы и др..). Эти вещества ослабляют гидрофобные силы взаимодействия и вызывают нарушение третичной структуры. Так, например, при производстве пива, вина большое значение для получения высококачественного продукта имеет обработка этих продуктов дубильными веществами. Вследствие денатурации белков под воздействием дубильных веществ напитки становятся прозрачными, не имеют осадка.
При денатурации белков изменяются некоторые их свойства:
- Форма и размер молекулы (некоторые глобулярные белки становятся похожими на фибриллярные)
- Увеличивается вязкость, а иногда белок уплотняется. Например, изменение вида белковой части куриного яйца при тепловой денатурации;
- Атакованисть протеолитическими ферментами (денатурированный белок легче усваивается)
- Растворимость, потому что денатурированный белок не может связывать воду. Кроме того, при денатурации белок может выделять часть жидкости (процесс коагуляции). Вот почему иногда при обжаривании продуктов масса уменьшается.
Гидролиз белков сопровождается разрывом пептидных связей, т.е. нарушением первичной структуры. При этом образуются такие промежуточные продукты гидролиза, как пептоны, полипептиды и наконец аминокислоты. Продукты гидролиза легче растворяются в воде, чем сами белки, могут давать пищевым продуктам своеобразного вкуса.
При хранении продуктов гидролиз белков приводит к ухудшению качества мяса, рыбы, сыров и других товаров.
Гидролитической распад белков чаще катализируется ферментами, реже - кислотами и щелочами.
Гниение - это глубокий распад белков под воздействием микроорганизмов с выделением аммиака, сероводорода, индол, скатол, меркаптанов. Пищевые продукты, белки которых начали гнить, не только непригодны для еды, но и опасны для здоровья человека.
Классификация белков. В природе известно более 2000 белков животного, растительного и микробного происхождения. Все эти белки разнообразны по своим биологическим свойствам, но близкие по химическому составу. Создать единую классификацию белков пока невозможно из-за недостаточных знаний структуры многих белков. Мы уже говорили, что по аминокислотному составу белки могут быть полноценными и неполноценными; по форме - глобулярные и фибриллярные. Кроме того, белки делятся в зависимости от состава на две большие группы: простые, или протеины, и сложные, или протеиды.