Фактор EF1 (часто также обозначается как EF-Tu) мономерной белок, имеющий три структурные домены,
может существовать в двух структурных состояниях (рис. 8.16). Соотношение между свободными энергиями этих состояний, а соответственно и вероятность подавляющего реализации одного из них, зависит от типа лиганда (GTP или GDP), связанный с белком (в полном соответствии со схемой на рис. 2.21). В комплексе с GDP (гуанозиндифосфат) реализуется открытая конформация EF1 с нарушенными взаимодействиями между структурными доменами. Замена GDP на GTP (гуанозинтрифосфат) приводит к локальной конформационной перестройки в пределах GTP-связующего домена, в результате которой определенные аминокислотные группы выводятся интерфейсу взаимодействия с другими доменами такое взаимодействие происходит и структура? Замыкается. Гидролиз GTP (который осуществляется при определенных условиях самым белком, см. Ниже) проводит к замене лиганда и, соответственно, до обратного переключения конформации.
Структурная перестройка EF1 важна не сама по себе. GDP-и GTP-ассоциированные структурные формы имеют соответственно низкое и высокое сродство к аа-тРНК и рибосом: именно в виде тройного комплекса EF1 • GTP? Аа-тРНК (рис. 8.17) и происходит связывание аа-тРНК с рибосомой на первом этапе елонгацийного цикла.
При этом уже тройной комплекс играет роль лиганда, который переключает структурные состояния рибосомы. Связывание EF1 • GTP с акцепторной частью аа-тРНК (рис. 8.17) происходит сразу после аминоацилювання тРНК. При завершении процесса взаимодействия с рибосомой (см. ниже) EF1 осуществляет гидролиз GTP, что ведет к потере родства и диссоциации EF1 • GDP. После диссоциации молекула GDP вытесняется белковым кофактором EF-Ts (эукариотический аналог eEF1В), который, в свою очередь, заменяется на молекулу GTP, и снова происходит связывание EF1 • GТP новой молекулой аа-тРНК.