Особый класс шапероны, построенных из белков hsp60, объединяются в группу шаперонинив.
Бактериальный шаперонин (шаперонин I) содержит два комплекса, каждый из которых сформирован семью молекулами hsp60 (другое название GroEL). Комплекс имеет форму кольца с каналом ~ 45 ? в диа-метре, образуя своеобразную микропробирку (рис. 8.37), которая может закрываться крышкой, образованной из 7 молекул hsp10 (другое название GroES).
Эукариотические аналоги (шаперонины II) имеют сходное строение, но каждое кольцо формируется из восьми или девяти? Пяти субъединиц, дополнительные структурные домены которых образуют крышечку, которая закрывается / открывается в результате структурных перестроек. Каждая субъединица кольца, и на этом базируется принцип работы шаперонину, существует по крайней мере в двух структурных формах (рис. 8.38).
Первая (в двух вариантах, несколько различаются) реализуется в комплексе с АТР или ADP и характеризуется: 1) высоким сродством к hsp10 (что способствует образованию крышечки) 2) низкой гидрофобностью своей поверхности. Диссоциация лиганда (ADP после гидролиза АТР) индуцирует структурную перестройку с взаимным перемещением трех структурных доменов. При этом теряется сродство к hsp10 (открытие крышки) и на внутреннюю поверхность белка (внутри канала микробиркы) экспонируются гидрофобные группы.