Ферментативный катализ играет существенную роль в живой природе и является наиболее интересным разделом химической кинетики. Реакции, катализируемых ферментами, вообще характеризуются очень большим ускорением (около 104-105 раз) и
высокой специфичностью, т.е. способностью ферментов пришвидчуваты реакцию только между определенными веществами, называются субстратами. При этом эффект полностью отсутствует по реакции между другими веществами. Ферменты являются белковыми молекулами. Это выяснилось после исследования Самнером (1926) уреазы - фермента, в организме катализирует реакцию гидролиза мочевины. Механизм ферментативных процессов в деталях известный для сравнительно немногих реакций. Каталитические реакции происходят на активных центрах фермента. Структура активного центра формируется небольшим количеством аминокислотных остатков, другая же часть белковой молекулы, наверное, служит для поддержания общей структурной целостности «рабочей части» фермента. Фишер (1890) предположил, что специфичность ферментов можно уподобить соответствия между ключом и замком, при этом он имел в виду жесткую структуру активного центра («замок»). Чтобы войти в активный центр подобно ключа, субстрат должен иметь комплементарную структуру. Активность фермента выражают скоростью ферментативной реакции превращения субстрата за единицу времени. Скорость измеряется только в течение первоначального периода как изменение концентрации субстрата других постоянных условий, т.е. в так называемом стационарном состоянии. При этом полностью исключаются осложнения, которые могут возникнуть за счет реакций ингибированием-ния питания, изменения конформации активного центра, при изменении рН и температуры, а также за счет возможной обратимости процесса.