Мир науки

Рефераты и конспекты лекций по географии, физике, химии, истории, биологии. Универсальная подготовка к ЕГЭ, ГИА, ЗНО и ДПА!

Загрузка...

Процесс укладки полипептидной цепи в глобулу должно происходить именно посттрансляционной за рибосомой.

Тоннель, через который синтезирован цепь выходит за пределы рибосомы (рис. 8.9) имеет длину ~ 100 ?, средний диаметр ~ 15 ?? в тоннеле может разместиться только вытянутый цепь длиной ~ 30 аминокислот. Так, за-дания не может начинаться в тоннеле. Белки hsp70 (здесь и далее цифрами обозначены молекулярный вес в килодальтон) связывают развернутый полипептидная цепь сразу после того, как его часть выходит из рибосомы при белковом синтезе.

Молекула имеет два структурных домены? пептидзвьязувальний, который взаимодействует с элементом развернутого полипептидной цепи (рис. 8.35), и АТРазний. Связывание с развернутым цепью осуществляется неспецифически за счет гидрофобных взаимодействий с неполярными аминокислотными остатками: цепь покрывается? Шубой? молекул шаперона. Собственно, поддержание развернутого состояния цепи при предотвращении агрегации? одна из основных функций hsp70.

Молекула шапероны может существовать в двух структурных состояниях в зависимости от типа связанного лиганда? АТР или ADP. В комплексе с АТР реализуется структурная форма, которая допускает быструю равновесие между связанным / диссоциирован полипептидом. Гидролиз АТР (осуществляется АТРазним доменом hsp70 при содействии ко-шапероны hsp40) вызывает структурное изменение с прочной фиксацией полипептида пептидзвьязувальним доменом. С помощью других ко-шапероны ADP вновь заменяется АТР (рис. 8.36).

В процессе такой циклической АТР-зависимой изменения сродства шапероны до полипептида создаются условия для равновесного поиска нативной конформации при краткосрочной диссоциации. Этот механизм вполне аналогичным такого, который рассматривался в главе 4 в связи со сбором хроматина с помощью промежуточных переносчиков гистонов, которые также называют хроматиновыми шаперона (см. рис. 4.11): уволен полипептид с нестабильной структурой (с большим количеством гидрофобных остатков на поверхности) вновь разворачивается hsp70 и осуществляет новую попытку при следующей диссоциации. Для многих белков такой процесс оказывается достаточным, чтобы найти нативную конформацию структуру с гидрофобным ядром внутри, которая не может быть субстратом для hsp70. Иногда процесс укладки полипептидной цепи происходит котрансляцийно: заключается N-концевая часть цепи, которая уже вышла из рибосомы, тогда как остальные полипептида еще синтезируется. В частности, такой процесс иногда наблюдается для мультидоменные белков. Другие полипептиды переносятся на другие шапероны (например, на шаперонины, см. Ниже), часть нестабильных белков, освобождаясь от hsp70, подвергается протеолитический деградации.



Загрузка...
Загрузка...
Яндекс.Метрика
Биология      Физика      Химия      Экономика     География
Микробиология      Теоретическая механика     География Белоруссии    География Украины    География Молдавии
Растительность мира      Электротехника    География Грузии    География Армении    География Азербайджана
География Казахстана    География Узбекистана    География Киргизии    География Туркменистана    Природоведение
География Таджикистана    География Эстонии