Первичная структура (последовательность аминокислот) является определяющим моментом в формировании трехмерной структуры, благодаря которой белок становится функционально активным. Однако нередко белковая
молекула приобретает биологически активной конформации только в результате процессинга или ковалентной (посттрансляционной) модификации, проходит в разных белков по-разному и включает реакции удаления или присоединения атомных групп. Так, формильная группа, входящая в состав N-концевого N-формилметионину, у белков бактериального происхождения в ходе процессинга деформаций-ется. Под действием особых аминопептидазы происходит гидролитическое отщепление одного или нескольких N-концевых аминокислотных остатков, в связи с чем во многих окончательно сложившихся белках их не удается найти. В процессе посттран-сляцийного созревания отщепляются полипептидные N-концевые лидерные последовательности, выполняющие роль специфических сигналов, с помощью которых белок достигает места своего назначения. Очень часто N-конец полипептидной цепи подвергается модификационным изменениям еще тогда, когда синтез остальных полипептидной цепи продолжается.
Из других наиболее распространенных реакций, с участием которых происходит модификация полипептидной структуры и тем самым осуществляется влияние на формирование ее окончательной конформации, следует назвать ацетилирования аминогруппы N-конечной аминокислоты, фосфорилирования НО-групп остатков оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), что приводит к увеличение отрицательного заряда соответствующих белков, карбоксилирование остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, метилирования остатков лизина и карбоксильных групп некоторых остатков глутаминовой кислоты, присоединения боковых углеводных цепей, добавление простетических групп, а также образование дисульфидных мостиков.