Обобщенную химическую формулу аминокислоты - мономерные единицы молекулы белка (протеина, protein) - изображен на рис. 2.1. При нейтральных рН амино-и карбоксильная группы, присоединенные к общему атома
углерода (Са), находятся в ионизированном состоянии. Именно эти, стандартные для всех аминокислот, группы (наличие которых и обусловила название этих соединений) обеспечивают образование полимерной молекулы белка. Различаются аминокислоты по типу бокового (аминокислотного) остатка. Всего в составе белков встречается 20 аминокислот (в скобках - общепринятые сокращения, трех-и однолитерни): аланин (Ala, A), аргинин (Arg, R), аспарагин (Asn, N), аспарагиновая кислота (Asp, D), валин (Val, V), гистидин (His, H), глицин (Gly, G), глутамин (Gln, Q), глута-меновая кислота (Glu, E), изолейцин (Ile, I), лейцин (Leu, L) , лизин (Lys, K), метионин (Met, M), пролин (Pro, P), серин (Ser, S), тирозин (Tyr, Y), трео-нин (Thr, T), триптофан (Trp, W ), фенилаланин (Phe, P), цистеин (Cys, C). Два параметра аминокислотных остатков имеют особое значение для структуры белка: размер и способность взаимодействовать с водой. По последнему признаку остатки можно поделить на две группы: полярные и неполярные (гидрофобные). Три гидрофобные остатки (отдельная группа на рис. 2.2) - маленького размера, поэтому их можно считать "нейтральными" по родства к воде (гидрофобный эффект зависит от размера поверхности, см.. Раздел 1). В глобулярных водорастворимых белках соотношение между гидрофобными и полярными остатками составляет в среднем 50: 50. Вследствие гидрофобного эффекта неполярные остатки стремятся оказаться внутри структуры белка, полярные остаются на поверхности, сохраняя взаимодействия с водой. Это и есть главная движущая сила, которая заставляет белковый цепь заключаться определенным образом в пространстве, формируя компактную структуру - так называемую глобулу.
Полярные аминокислоты потому так и называются, стремящихся взаимодействовать с водой за счет водородных связей (содержат донорные и акцепторные группы). Среди них есть остатки, имеющие постоянный заряд при рН 7,0: отрицательный в Asp и Glu (за счет карбоксильных групп в составе бокового остатка), положительный в Lys (аминогруппа) и Arg (гуанидиновых группа). His также может приобретать положительный заряд в структуре белка в определенном микроокружения (в растворе он ионизируется при рН <6,5).
Загрузка...