Растворимость белка. Большинство белков - гидрофильные вещества, которые хорошо растворяются в воде. Большинство поверхности белковой молекулы образована группами, способными к гидратации. Гидратация - это
связывание диполей воды с ионными и неионные полярными группами белков. В диссоциированных состоянии ионные группы притягивают молекулы воды за счет ион-дипольных взаимодействий. Неионные полярные боковые радикалы аминокислот (серин, треонин, аспарагин, глутамин) образуют с водой водородные связи. Растворимость различных белков в воде и в различных растворителях неодинакова и зависит от природы белка и растворителя, значение рН, температуры, ионной силы и тому подобное. Например, альбумины растворяются в воде, а глобулины - только в присутствии электролитов, белки опорных тканей (кератин, коллаген, эластин и др..) Не растворяются в воде и солевых растворах, в воде они только отекают. Растворимость белков в воде возрастает при небольших концентраций нейтральных солей (Na2SO4, MgSO4, (NH4) 2SO4 и др..). Этот эффект называют солевым растворением. Нейтральные соли в малых концентрациях увеличивают степень диссоциации ионизированных групп белка, экранируют заряженные группы белковых молекул и этим уменьшают белок-белковые взаимодействия. Высокие концентрации нейтральных солей, наоборот, осаживают (висолюють) белки из водных растворов; активно это происходит в ИЭТ белка. При этом соли оттягивают к себе от заряженных групп белка поляризованные молекулы воды и тем самым частично лишают белок гидратной оболочки, которая предотвращает его осаждению из раствора.
Поскольку процесс растворения белков зависит от гидратации их молекул, а наличие гидратной оболочки вместе с зарядом является важным фактором стабилизации молекулы белка, то все факторы, которые ослабляют гидратацию белка или способствуют разрушению гидратных оболочек, уменьшают таким образом растворимость белка и приводят к его осаждения. В случае потери белками гидратной оболочки возникают дипольные силы, которые обеспечивают агрегацию белковых молекул. Белки с высоким дипольным моментом (глобулины, миозин) выпадают в осадок при низких концентраций солей, а белки с низким дипольным моментом - при высоких концентрациях солей (альбумины). Так, глобулины выпадают в осадок в напивнасичених растворах нейтральных солей, а альбумины - при добавлении 100% насыщенных солевых растворов. Снизить гидратацию белковых растворов можно добавлением спирта, ацетона и других органических растворителей. Осаждение белков органическими растворителями при низких температурах, а также при высаливания имеет обратимый характер. После добавления воды и восстановление гидратных оболочек белок снова растворяется и приобретает начального нативного состояния, проявляя электрофоретической подвижностью с той же биологической активностью.
Обратимое осаждение белков органическими растворителями и методом высаливания используют в фармацевтической практике для выделения белков и для их распределения на белковые фракции при получении очищенных белковых, в том числе, ферментных и гормональных препаратов, а также для получения белков в кристаллическом состоянии. Метод высаливания белков используют в клинико-биохимических лабораториях для распределения альбуминов и глобулинов и определение их соотношения в сыворотке крови. Осажденная фракцию белка отделяют центрифугированием, растворяют и определяют количественное содержание с помощью различных методов. В норме альбумино-глобулинов соотношение (А / Г коэффициент) составляет 1,5-2,3 и может изменяться при патологии, например, при хронических диффузных повреждениях печени (гепатит и цирроз), инфекционных заболеваниях, лихорадке, пневмонии, туберкулезе, эндокардите, злокачественных процессах, амилоидозе, когда увеличивается содержание глобулинов.