Белки - это биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Функции белков
Структурная. Белки образуют основу цитоплазмы и входят в состав клеточных органелл и мембран. Сухожилия, суставные связки, кости скелета, копыта состоят из белков.
Каталитическая. Биологические катализаторы, ускоряющие биохимические реакции, называются ферментами. Все ферменты являются белками. Каждый фермент катализирует одну или несколько однотипных реакций, поэтому связывание фермента с субстратом (веществом, подвергается ферментативному превращению) высокоспецифично. Участок молекулы белка, которая отвечает за связывание с субстратом, называется активным центром, а комплекс, образовавшийся при этом, - фермент-субстратный комплекс. В процессе реакции фермент не поддается ни качественным, ни количественным изменениям.
Двигательная. Любые формы активного движения в живой природе (работа мышц, биение ресничек и жгутиков, движение хромосом при клеточного деления, внутриклеточное перемещение цитоплазмы) осуществляются сократительными белковыми структурами.
Транспортная. Белок эритроцитов гемоглобин транспортирует кислород от легких к тканям и органам, сывороточный белок альбумин осуществляет транспорт жирных кислот. Белки клеточных мембран выполняют выборочный перенос веществ (глюкозы, аминокислот, ионов) через липидный бислой.
Защитная. Защита организма от действия инфекции и поддержание гомеостаза обеспечиваются реакциями иммунитета. Важнейшими факторами гуморального иммунитета являются антитела - белки, которые маркируют чужеродные биополимеры - антигены. Защитную функцию также выполняют белки, непосредственно разрушают клетки (лизоцим слюны) или блокируют процессы биосинтеза (интерферон в инфицированных вирусами клетках).
Регуляторная. Многие гормоны являются белками (инсулин, глюкагон, соматотропин). Они регулируют течение физиологических процессов - рост клеток, интенсивность обмена веществ.
Запасающая. Белки способны накапливаться как запасной материал для питания развивающегося организма (яичный альбумин, белки семян растений).
Энергетическая. Белки расщепляются для получения энергии в исключительных случаях, если в организме в результате длительного голодания исчерпаны запасы углеводов и жиров. Энергетическая ценность 1 г белка составляет около 17 кДж.
Рецепторная. Многие белки на поверхности плазматической мембраны клеток способны познавать молекулы определенной структуры. Специфическими рецепторами распознаются молекулы гормонов и медиаторов (как правило, один рецептор может познавать только один тип молекул - рецептор адреналина распознает только адреналин, рецептор инсулина - только инсулин). Белковые рецепторы на поверхности клеток иммунной системы способны познавать чужеродный антиген и запускать реакцию его уничтожения.
Структура белков
В обычной эукариотической клетке насчитывается около 10 тыс. различных белков, а общее количество известных белковых молекул приближается к 50 тыс. Все эти белки состоят не более чем из двадцати видов аминокислот. Аминокислоты являются органическими молекулами, имеющими общую схему строения.
Они содержат карбоксильную группу-COOH и аминогруппу-NH2, связанные с атомом углерода. Индивидуальные свойства каждой аминокислоты определяются радикалом R. В зависимости от структуры радикала все аминокислоты подразделяют на полярные и неполярные.
Последовательно сочетаясь между собой, аминокислоты формируют молекулу белка. При этом связь образуется между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой с выделением молекулы воды. Связь-CO-NH-называется пептидной.
Вторичная структура. Различают два вида вторичной структуры белка - а-спираль и ß-складчатый слой (ß-структура).
Белковая а-спираль стабилизируется водородными связями, которые образуются между атомом водорода группы-NH одной аминокислоты и атомом кислорода группы-C = O другой. Радикалы аминокислот не участвуют в формировании водородных связей и обращены наружу от спирали. Такой тип вторичной структуры имеют миозин и тропомиозин - мышечные белки, участвующие в процессах сокращения, кератин - структурный белок шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов.
Полипептидная цепь (цепи) в ß-структуре имеет зигзагообразную конфигурацию (структуру складчатого листа). Он также стабилизируется водородными связями. Участки полипептидной цепи, которые прилегают друг к другу, в ß-структуре могут быть как параллельными (идут в одном направлении), так и антипараллельными (идут в противоположных направлениях). Примером белка, который имеет только ß-складчатую вторичную структуру, является фиброин - белок шелка, выделяемого шелковичными железами гусениц шелкопряда при формировании коконов.
На стабильность белковой молекулы влияет множество факторов. Так, под воздействием температуры, механического давления, химических агентов происходит нарушение пространственной организации молекулы - четвертичной, третичной, вторичной структур с сохранением первичной; белок теряет свои фи-зико-химические и биологические свойства. Это явление называется денатурацией. Если денатурированной агент прекращает свое действие, в некоторых случаях белок приобретает начальной пространственной конфигурации и восстанавливает биологическую активность. Процесс восстановления физико-химических и биологических свойств белка называется ренатурацией. Если действие факторов приводит к нарушению первичной структуры белка, то говорят о протеолиз. Протеолиз белков происходит, например, под действием ферментов желудка или лизосом.