Мир науки

Рефераты и конспекты лекций по географии, физике, химии, истории, биологии. Универсальная подготовка к ЕГЭ, ГИА, ЗНО и ДПА!

Загрузка...

Ферментативный катализ - примерФерменты или биокатализаторы, которые входят в состав клеток, катализируют химические реакции в организме.

Высокая активность и специфичность действия ферментов дает в достаточном количестве необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожает ненужные вещества, которые накапливаются в процессе жизнедеятельности живого организма.
Ферменты имеют высокую каталитическую активность. Например, для жизнедеятельности человека, которая занимается творческой работой, необходимо каждый день употреблять столько пищи, чтобы при полном сгорании она выделяла 8380 кДж теплоты. Для этого достаточно съесть 0,5 кг сахара, который в организме полностью окислился за одни сутки. Если этот сахар растворить в 30 ... 40 л воды (столько воды в теле человека) и провести реакцию окисления кислородом при температуре тела человека (37 ° С), то на этот процесс потратится 100000 лет. Итак, процесс окисления глюкозы в организме протекает в 100000 раз быстрее, чем при такой же температуре в растворе.
Ферменты обладают высокой специфичностью и селективность Э. Фишер образно сравнил действие фермента и субстрата (реагирующего вещества) с ключом и замком. Как ключ открывает только определенный замок, так и фермент катализирует только определенную реакцию. Например, гидролазы катализируют реакции гидролиза, а изомеразы - реакции изомеризации.
Ферменты - это высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, взаимосвязанных нептидним связью-СО - NH-в цепочки любой длины.
Ди-, три-, полипептиды можно получить с молекулярной массой 104 ... 106. Макромолекула белка имеет фибрилярну (линейную) или глобулярную (эллипсовидные) структуру. Каталитическую активность проявляют только глобулярные белки.
Ферментативная каталитическая реакция - это сложный многоступенчатый процесс, который происходит на активных центрах фермента. Активный центр состоит из каталитического и пространственного центров. Первый отвечает за химическую природу каталитической реакции (специфическое действие катализатора), второй - за сродство к субстрату. Необходимым условием каталитического действия фермента масс быть структурная соответствие активного центра фермента и субстрата. При этом происходит перестройка конформации пептидной связи ферментного белка таким образом, что образуются вспомогательные связи между субстратом и реакционноспособными функциональными группами белка, которые катализируют расщепление субстрата.
Ферментативные реакции подчиняются общим правилам каталитических реакций. Ферменты не увеличивают выхода продуктов реакции, они выбирают наиболее быстрый путь реакции, при этом образуются такие же продукты, что и без катализатора. Фермент после реакции остается неизменным и вступает повторно в реакцию с другой молекулой субстрата. Фермент может превращаться тысячи раз в секунду. На активность ферментов влияют активаторы, ингибиторы, каталитические яды, свойства среды.
Ферменты высокоспецифические активны при комнатной температуре и атмосферном давлении.
Активаторы ускоряют каталитические реакции и действуют в направлении, противоположном действию ингибитора. Например, активация протеиназы папаина синильной кислотой основано на связывании кислотой ионов тяжелых металлов, ингибирующих активность этого фермента. В других случаях активатор тормозит процесс изменения конформации фермента-белка под действием физических факторов (рН, температуры и др.)..
Ингибиторы могут действовать обратно и необратимо. Примером необратимо ингибирования ферментов сульфгидридных грузом в активном центре может быть действие йодонтовою кислотой. Обратное ингибирования характеризуется равновесием между ферментом и ингибитором. Это равновесие описывается константой равновесия, которая является мерой сродства фермента к ингибитора. Примером обратного ингибирования являются реакции, в которых ферментативный катализ ингибируется продуктами реакции. Так, гидролиз крахмала a-или b-амилазой обратно ингибируется продуктами расщепления - мальтозой.
Между субстратом и ингибиторов существует определенное количественное соотношение. Если концентрация ингибитора больше концентрации субстрата [J]> [S], ингибитор взаимодействует с ферментом и отключает по реакции, а субстрат не расщепляется. В случае, когда содержание субстрата выше, чем ингибитора [S]> [J], С ферментом будет связываться субстрат, который раскладывается на продукты реакции, а фермент восстанавливается.
Основной характеристикой ферментов, которая отличает их от других катализаторов, с высокая специфичность - способность фермента из многих возможных реакций с данным субстратом ускорять лишь определенную реакцию. Такая избирательность является характерным отличием ферментов от чисто химических катализаторов (платины, никеля, железа и др.).. Например, фермент уреаза разлагает мочевину, т.е. разрывает связь в моче, но не может расторгнуть такой же связь у белков. Как отмечено выше, такая высокая специфичность ферментов позволила Фишеру сравнить фермент с ключом, а субстрат, па который действует фермент, с замком. Единица активности - это активность фермента, превращающего 1 мкмоль субстрата за 1 с. Большинство ферментов проявляют каталитическую активность при температуре 10 ... 60 ° С. При более высоких температурах начинает разрушаться белковая основа фермента, при низких - ферментативная реакция тормозится в связи с увеличением вязкости жидкостей, заполняющих клетки. Для большинства ферментов скорость ферментативной реакции максимальна при рН = 4 10. Ниже приведены оптимальные значения рН для некоторых растительных ферментов: амилаза солода - 4,9 5,2; амилаза картофеля - 6,7; мальтаза дрожжей - 6,1 6,8; пентаза плодов - 4,3; уреаза сои - 7,5 ; карбоксилаза - 4,8.
Ферменты содержатся во всех живых клетках, однако распределены они неравномерно. Например, пепсин находится только в слизистой оболочке желудка; трипсин - в поджелудочной железе амилаза содержится в большом количестве в поджелудочной железе, но в небольшом количестве и в крови, мышцах; печень богата эстераз, каталазы и аргиназу; уреаза находится в высокой концентрации в бобах ландыша (Canavalia ensiformis) и сои.


Яндекс.Метрика
Биология      Физика      Химия      Экономика     География
Микробиология      Теоретическая механика     География Белоруссии    География Украины    География Молдавии
Растительность мира      Электротехника    География Грузии    География Армении    География Азербайджана
География Казахстана    География Узбекистана    География Киргизии    География Туркменистана    Природоведение
География Таджикистана    География Эстонии