Обобщенная химическую формулу аминокислоты? мономерного единицы молекулы белка (протеина, protein).
По нейтральных рН амино-и карбоксильная группы присоединены к общему атома углерода (С?), находятся в ионизированном состоянии. Именно эти, стандартные для всех аминокислот, группы (наличие которых и обусловила название этих соединений) обеспечивают образование полимерной молекулы белка.
Различаются аминокислоты по типу бокового (аминокислотного) остатка. Всего в составе белков встречается 20 аминокислот (в скобках? Общепринятые сокращения, трех-и однолитерни): аланин (Ala, A), аргинин (Arg, R), аспарагин (Asn, N), аспарагиновая кислота (Asp, D), валин (Val, V), гистидин (His, H), глицин (Gly, G), глутамин (Gln, Q), глутаминовая кислота (Glu, E), изолейцин (Ile, I), лейцин (Leu, L), лизин (Lys, K), метионин (Met, M), пролин (Pro, P), серин (Ser, S), тирозин (Tyr, Y), треонин (Thr, T), триптофан (Trp, W), фенилаланин (Phe, P), цистеин (Cys, C). Два параметра аминокислотных остатков имеют особое значение для структуры белка: размер и способность взаимодействовать с водой.
По последнему признаку остатки можно поделить на две группы: полярные и неполярные (гидрофобные). Три гидрофобные остатки (отдельная группа на рис. 2.2)? маленького размера, поэтому их можно считать? нейтральными? по родству к воде (гидрофобный эффект зависит от размера поверхности, см. раздел 1). В глобулярных водорастворимых белках соотношение между гидрофобными и полярными остатками составляет в среднем 50: 50. Вследствие гидрофобного эффекта неполярные остатки стремятся оказаться внутри структуры белка, полярные остаются на поверхности, сохраняя взаимодействии с водой. Это и есть главная движущая сила, которая заставляет белковый цепь заключаться определенным образом в пространстве, формируя компактную структуру? так называемую глобулу.
Полярные аминокислоты потому так и называются, стремящихся взаимодействовать с водой за счет водородных связей (содержащие донорные и акцепторные группы). Среди них есть остатки, которые имеют постоянный заряд при рН 7,0: отрицательный в Asp и Glu (за счет карбоксильных групп в составе бокового остатка), положительный в Lys (аминогруппа) и Arg (гуанидиновых группа). His также может приобретать положительный заряд в структуре белка в определенном микроокружении (в растворе он ионизируется при рН <6,5).