Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой, теряя молекулу воды, образуют ковалентную
связь, которая называется пептидной (рис. 2.3). Группа атомов O? C '? N? H называется пептидной группы. Поскольку в образовании связи между мономерами участвуют различные химические группы, полипептидная цепь имеет направление:
его конец, где остается аминогруппа, называется N-концом, противоположный (карбоксильная группа)? С концом. Синтезируются полипептидные цепи (раздел 8) в направлении N ? С, в этом же направлении представляются по умолчанию аминокислотные последовательности белков. Два свойства пептидной группы играют ключевую роль пространственной структуры белка:
1) пептидная группа является полярной? выступает одновременно донором и акцептором водородных связей. Таким образом, остов полипептидной цепи (пептидные группы и С?-атомы чередуются), от которого ответвляются полярные и неполярные боковые остатки (см. рис. 2.4), является полярным.
2) Одна из пар электронов, что соответствует связи C '? О (обычно обозначается как двойной, как справа на рис. 2.3), действительно делокализованных также между атомами C'? N: пептидный связь есть? Напивподвийним ?, что исключает вращение вокруг него.
Для большинства аминокислот реализуется более выгодна транс-конформация пептидной связи: присоединенные к пептидной группы С?-атомы смотрят? в разные стороны (рис. 2.4, см.. также раздел 1). Единственное исключение? пептиды связь перед Pro, примерно 10% таких связей находятся в цис-конформации. Поскольку вращение вокруг пептидной связи невозможно, конформация полипептидной цепи может изменяться только за счет вращения вокруг прилегающих к пептидной группы одинарных связей (вращательные углы ? и ?, рис. 2.4), а также вращение вокруг связей в рамках боковых остатков (?1, ?2 ...). Вследствие стерических ограничений все комбинации углов вращения ? и ? являются возможными? для полипептидной цепи реализуется распашная изомерный механизм гибкости. Разрешены для большинства остатков зоны конформационной пространства в координатах ?? ? (диаграмма Рамачандран (Gopalasamudram Narayana Ramachandran)) показано на рис. 2.4. Диаграммы Рамачандран имеют свои специфические признаки для отдельных остатков. Особенно это проявляется, если ввести третью координату? свободную энергию для каждой пары вращающихся углов. Иначе говоря, подавляющее (наиболее вероятная) локальная конформация цепи зависит от аминокислотной последовательности.