Одна из допустимых конформаций на карте Рамачандран (? =? 60 °, ? =? 45 °, рис. 2.4) предусматривает
приближение кислорода пептидной группы и-го остатка до NH-группы и + 4. Первая группа является акцептором водородной связи, вторая? донором. Система таких водородных связей между каждым и та и + 4 остатком стабилизирует регулярную конформацию, которая и называется ?-спирали (рис. 2.5). Эта спираль является правой (точка, движущаяся вдоль цепи, вращается вокруг оси спирали по часовой стрелке и одновременно передвигается вдоль оси вперед), на один виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, длина одного витка вдоль оси (шаг спирали) 5,4 ? . Водородная связь между пептидными группами замыкает в кольцо 13 атомов четырех остатков: соответственно, ?-спираль обозначается также как спираль 413. ?-спираль можно примерно представить как цилиндр диаметром ? 10 ?, на поверхности которого расположены аминокислотные остатки.
Поскольку вероятная локальная конформация цепи зависит от последовательности, различные аминокислоты и их комбинации имеют разный потенциал относительно включения в ?-спираль (как и в любую другую вторичную структуру). Например, Pro не может быть включенным в ?-спирали (нет донора водородной связи). Gly также избегает регулярных структур, поскольку потерял бы свою высокую конформационную свободу (энтропическая цена была бы слишком высокой). При этом в глобулярных белках наблюдается закономерность: гидрофобные аминокислотные остатки сгруппированы на поверхности спирали в более или менее сплошной гидрофобный кластер (рис. 2.5). Есть ?-спираль основном образуется на таких участках последовательности с высоким спиральным потенциалом, которые способны сформировать гидрофобный кластер на поверхности спирали. Такая закономерность объясняется просто.
Вследствие конкуренции с молекулами воды водородные связи между пептидными группами (а следовательно, и спираль) в водном окружении не очень стабильными. Ведь образование спирали стоит энергетических затрат? снижение энтропии за счет ограничения конформационной свободы. А водородные связи в присутствии воды (т.е. замена связи между пептидной группой и водой на связь между пептидными группами) не способны существенно компенсировать эти расходы (см. раздел 1). Если же на поверхности спирали является гидрофобный кластер, он стремится адсорбировать другую гидрофобную поверхность (спирали или других элементов вторичной структуры). Тогда часть пептидных групп и водородных связей между ним оказывается в неполярной среде, существенно стабилизирует и эти связи, и ?-спираль. В результате в глобул остаются только ?-спирали с гидрофобным кластером на поверхности. Это указывает, что формирование регулярной вторичной структуры и укладки в глобулу? единый процесс. Ниже при обсуждении глобулярной структуры будет рассмотрен вопрос о том, почему вообще образуется регулярная вторичная структура в глобулярных белках.
Загрузка...