Первичная структура белка представляет собой линейный цепь остатков а-аминокислот, расположенных в определенной последовательности в поли-пептидной цепи и соединены между собой пептидными связями.
Таким образом, под первичной структурой белка понимают количество, состав и порядок расположения аминокислотных остатков в по-липептидному цепи. Каждый белок имеет специфическую структуру, которая определяется генетической информацией. Основу первичной структуры составляют ковалентные пептидные связи. Количество разновидностей белковых молекул в природе огромна, их разнообразие связано с различным набором аминокислот, входящих в состав белка, и порядком их чередования в полипептидной цепи. Так, уже из четырех аминокислот можно построить 24 различных тетрапептиды, из пяти - 120 пентапептиды, из одиннадцати - 40 млн. изомеров, а из 20 различных аминокислот теоретически может образоваться астрономическая количество изомеров (2х1018), с учетом того, что каждая из этих аминокислот встречается только один раз. Количество изомеров еще более возрастает, если учесть, что в состав белка входит не по одной молекуле определенной аминокислоты, а больше. Кроме того, некоторые аминокислоты могут отсутствовать вовсе. Но в живой природе реализуется только малая часть возможных изомеров. Все белки различны по своей первичной структурой. Как уже было отмечено, потенциально возможное число таких структур практически неограничен. Считают, что общее количество различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 1010 -1012. В организме человека, по приблизительной оценке, существует около 100 тыс. различных белков.
Костяк белковой молекулы характеризуется абсолютной единообразием строения. При этом радикалы (R) аминокислотных остатков расположены снаружи, по обе стороны полипептидной цепи в транс-положении. Стандартные значения межатомных расстояний и валентных углов в нем представлены на рис. 2.
Вот, позвоночник или стержень всех полипептидных цепей построен однотипно и представляет собой чередование атома азота и двух атомов углерода, из которых к первому углероду присоединяется атом водорода и радикал соответствующей кислоты (R), а ко второму - оксогрупа (карбонильный остаток а-аминокислоты). Эта закономерность позволяет легко записывать первичную структуру полипептидной цепи белка, изменяя только радикалы остатков аминокислот. Итак, каждое звено такой цепи представлена остатком той или иной аминокислоты, и вся цепь находится в одной плоскости. Если в образовании пептидной связи участвует иминогрупа пролина, то полипептидная цепь приобретает несколько другой вид.
Полипептидная цепь на участке, где находится пролин, легко сгибается, что влияет на формирование пространственных структур.
Полипептидные цепи иногда модифицируются с концевыми группами. Это происходит, например, при ацетилирования (присоединении остатка уксусной кислоты) до а-КЫ2-группы в актин, миозин, цитохроме c, лактатдегидрогеназы и др.; формилюванни (пчелиный яд, Мели-тин), метилированию в рибосомных белках кишечной палочки. На С-конце полипептидной цепи в отдельных случаях может происходить амидирования с образованием амидной группы (некоторые гормоны, пчелиный яд). В настоящее время расшифрован аминокислотную последовательность примерно 2500 белков: гемоглобинов, иммуноглобулинов, цитохромов, белков рибосом, большого количества ферментов (пепсин, химотрипсин, лизоцим, альдолаза и др..).
Успешное изучение первичной структуры белков обусловило их химический синтез (например, инсулина, рибонуклеазы и др..).
Таким образом, первичная структура белка (полипептидная цепь) - это общая структурная формула белков. Однако строение белковой молекулы сложнее, что связано с ее пространственной организацией-конформационными формами. В каждом аминокислотному остатку есть а-углеродный атом, обуславливает присутствие двух одинаковых связей (N-Сп и Сп-С).
Поскольку природные L-аминокислоты, входящие в состав поли-пептидной цепи (кроме глицина) асимметричны, появляется возможность их обращения вокруг а-углеродного атома, что приводит к скручиванию пептидных цепей в цилиндрические спирали, содержащихся в определенном положении внутримолекулярными н "связками. Вследствие такого вращения возникают стерические структурные образования - конформации. Это свойство аминокислотных остатков в пептидных цепях играет большую роль в обеспечении лабильности белковых веществ, их высокой индивидуальности и служит важным фактором в формировании активных участков (центров) молекул, обеспечивающих биологические функции.