Очень важным свойством а-аминокислот является их способность вступать в реакцию поликонденсации с выделением молекулы воды за счет ОН-группы а-карбоксила одной аминокислоты и одного водорода а ^ Н2-группы
второй из образованием ковалентной амидного связи (-CO-NH-) между ними, получивший название пептидной. В его образовании участвуют только a-NH2, и а-СООН группы соседних аминокислот. Образующиеся при этом полиамиды называют пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид, трех - трипеп-тид и т.д. вплоть до образования огромного полипептида. Условно принято, что пептиды, содержащие от 2 до 20 аминокислотных остатков, относятся к олигопептидов; имеющие в молекуле от 20 до 50 аминокислотных остатков - до полипептидов. Пептидные цепи, которые объединяют более 50 аминокислот и имеют молекулярную массу превышающую 6000, относятся к белкам. Названия пептидов состоящие из названий аминокислот, входящих в их состав. Каждый пептид или полипептидная цепь любой длины имеет N-концевой аминокислоты, содержащей свободную а ^ Н2-группу и С-концевой аминокислоты, содержащей свободную СООН-группу у а-углеродного атома. Поскольку в состав пептидов а-аминокислоты входят в форме ацил, то в названии пептидов они приобретают характерный для ацил окончания «ил» вместо «ин», то есть «аланил» вместо «аланин», «аспа-рагил» вместо «аспарагин», « глутаминил »вместо« глутаминовой кислоты »и т.д. Наименование пептидов состоит из названия первой N-концевой аминокислоты с окончанием «ил», следующих аминокислот с таким же окончанием и полного названия С-конечной аминокислоты со свободной СООН-группой у а-углеродного атома (см. название тетра-пептида). Сокращенное обозначение пептида выглядит: первой записью аминокислоту, в которой сохранилась а ^ Н2-группа, затем идет перечень всех подряд расположенных остатков аминокислот и заканчивают - аминокислотой со свободной а-карбоксильной группой. В нашем примере это приобретает следующий вид:
Н ^-ала-АСН-глу-лез-СООН или N-ала-АСН-глу-лез-С. В структурных формулах пептидов аминокислоту с конечной а ^ Н2-группой пишут, как правило, слева, а с конечной а-карбоксильной группой-направо, то есть: ала-АСН-глу-лиз.
Особенности пептидной связи. Пептидная связь неповторяющейся звеном полипептидной цепи и имеет ряд особенностей, которые влияют на форму самого полипептидной цепи и на высокие уровни его организации - конформацию. В составе пептидной группы (-СО-NH-) атом углерода находится в 8р2-гибридном состоянии. Неразделенная пара электронов атома азота соединяется с п-электронами карбонильной группы, в результате чего происходит некоторое выравнивание длины связей. Двойная связь С = 0 несколько удлиняется (1,24 нм вместо 1,21 нм для обычной связи), а связь С-N несколько сокращается (1,32 нм вместо 1,47 нм) и, следовательно, значительной мере приобретает характер двойной связи, вращения вокруг которого затрудняется. Поэтому все атомы пептидной связи находятся примерно в одной плоскости, то есть он является копланарним. До сих установлены все валентные углы и длины связей в пептидных группах (рис. 1). Л.Полинг и Р.Кори, основываясь на данных рентгеноструктурного анализа пептидов, предложили объяснять особую природу связи С-N «резонансом» между двумя граничащими формами.