Аминокислоты классифицируются несколькими способами в зависимости от признака, по которому происходит их деление на группы. Принято в основном три классификации аминокислот: структурная - по строению бокового радикала; электрохимическая - за кислото-щелочными свойствами аминокислот; биологическая (физиологическая) - по мере незаменимости аминокислот для организма.
Согласно общей формулы a-аминокислоты отличаются только строением R, согласно чем они делятся на алифатические (ациклические), циклические (см. схему). Каждая группа подразделяется на подгруппы. Так, аминокислоты алифатического ряда в зависимости от количества амино-и карбоксильных групп делятся на моноаминомонокарбонови, диаминомонокарбонови, моноаминоды-карбоновые, диаминодикарбонови. Некоторые аминокислоты, уже входя в состав белков, могут модифицироваться, т.е. испытывать определенные химических превращений, которые приводят к изменению в структуре радикала. Они не принимают непосредственного участия в синтезе белков. Но их можно найти в гидролизате белков. Так, в результате процесса гидроксилирования, который происходит в организме, в боковые радикалы лизина и пролина белка коллагена вводятся ОН-группы с образованием гидроксилизину и гидроксипролина.
Этот процесс имеет место при взаимодействии цистеиновых остатков в полипептидной цепи: как внутри его, так и между полипептидными-ми цепями наблюдается при формировании пространственной конформации белковой молекулы.
По электрохимическими (кислотно-щелочными) свойствами аминокислоты зависимости от количества NH2-и СООН-групп в молекуле делятся на три группы: кислые - с дополнительными карбоксильными группами в боковом радикале (моноаминодикарбонови кислоты: аспарагиновая и глутаминовая) щелочные - диаминомонокарбонови (лизин, аргинин ) и гистидин; нейтральные - остальные аминокислот, в которых боковой радикал не проявляет ни кислых, ни щелочных свойств. Некоторые авторы считают, что в цистеина и тирозина сульфгидрильных и гидроксильная группы в боковом радикале имеют слабо кислые свойства.
Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (около рН 7,0). Она включает 4 класса аминокислот:
- Неполярные (гидрофобные), боковые радикалы которых не имеют родства с водой. К ним относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин;
- Полярные (гидрофильные) незаряженные - глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин;
- Полярные отрицательно заряженные - аспарагиновая и глутаминовая кислоты;
- Полярные положительно заряженные - лизин, аргинин, гистидин.
По биологическим (физиологическим) значением аминокислоты подразделяют на три группы:
- Незаменимые, которые не могут синтезироваться в организме из других соединений, поэтому должны обязательно поступать с пищевыми продуктами. Это незаменимые добавки пищи. Незаменимых аминокислот для человека восемь: трео-нин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, лизин, фенилаланин и триптофан;
- Напивзаминни аминокислоты могут образовываться в организме, но не в достаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Для человека такими аминокислотами являются аргинин, тирозин, гистидин;
- Заменимые аминокислоты синтезируются в организме в достаточном количестве из незаменимых аминокислот и других соединений. К ним относится остальные аминокислот. Приведенная биологическая классификация аминокислот не является универсальной в отличие от предыдущих и в определенной степени условна, так как зависит от вида организма. Однако абсолютное незаменимость восьми аминокислот является универсальной для всех видов организмов.