Ферменты по химической структуре являются простыми и сложными белками. Причем их каталитическая активность зависит от степени сохранности нативной белковой структуры. Разрушение полипептидных цепей в
результате кипячения ферментов в растворе, например, сильной кислоты, или при обработке трипсином (ферментом, разрывающий пептидные связи) обычно приводит к потере их каталитической активности. Это свидетельствует о том, что пространственная структура белка нужна для выявления его ферментативной активности. Под влиянием денатурирующих агентов каталитическая активность ферментов исчезает. Итак, для ферментативной активности белков важное значение имеет сохранение их первичной, вторичной и третичной структур.
Однако в последнее время в научной литературе появились сведения, что биокаталитический активность имеют определенные молекулы РНК (так, имела ядерная РНК катализирует отщепление интронная последовательностей).
Ферменты, которые являются простыми белками, состоящие только из остатков аминокислот, поэтому они еще называются однокомпонентными. Ферменты, которые являются сложными белками, называются двухкомпонентными: они состоят из белка и небелковой части. Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апоферментом, а молекула в целом - холоферментом. Небелковый компонент принято называть кофактором. Сочетание белковой части фермента с небелковой происходит за счет ионных, водородных и изредка ковалентных связей, а также гидрофобных взаимодействий.
Связь между белковой и небелковой части может быть различной прочности. Небелковые компоненты, слабо связанные с белком, легко диссоциируют из комплекса с ферментным белком, принято называть коферментами. Коферменты находятся в свободном состоянии и соединяются с белковой частью лишь в период каталитической реакции. Их можно разделить диализом. Один и тот же кофермент может соединяться с различными белками, и именно белковая часть определяет специфичность действия сложного фермента. Коферменты действуют как акцепторы или доноры атомов функциональных групп, которые отдаляют их от субстрата или присоединяют к нему. В связи с этим полагают, что правильнее рассматривать коферменты как косубстраты.
Если небелковая часть фермента тесно связана с белком и в цикле биохимических реакций не отделяется от него, ее принято называть простетической группой. Однако резкой границы между коферментами и простетическими группами не существует, степень прочности связи ферментного белка с небелковыми компонентами широко колеблется.
Небелковыми группами в сложных ферментах могут быть витамины и их производные, многочисленная группа нуклеотидов и их производных, фосфорные эфиры некоторых моносахаридов, металлы и металлосодержащие небелковые части и ряд других небелковых веществ. Функциями коферментов и простетических групп являются: 1) участие в акте катализа; 2) осуществление контакта между ферментным белком и субстратом, 3) стабилизация апофермента. Апофермент, в свою очередь, усиливает каталитический акт небелковой части, и, кроме того, определяет специфичность ферментов, поскольку одна и та же по химизмом небелковая часть может функционировать в составе различных ферментов. Так, никотинамид (НАД +) является коферментом многих дегидрогеназ: лактатдегидрогеназы (ЛДГ), малатдегидрогеназы (МДГ) и др.., Они отличаются апоферментом - белковой частью молекулы.
Для многих ферментов, особенно регуляторных, характерна четвертичная структура. Большинство внутриклеточных ферментов-это олигомеры, состоящие из нескольких протомеры, относительно прочно связанных между собой. Например, глутаматдегидрогеназы (которая отщепляет два атома водорода от глутаминовой кислоты с образованием глутиминовои кислоты), выделенная из печени быка, состоит из 8 крупных субъединиц, на которые она распадается при разведении.
Смещение в состоянии: ассоциация диссоциация в олигомерных ферментов или укладке субъединиц всегда сопровождается адекватной для данного фермента изменением каталитической активности, а иногда и суб-стратнои специфичности.