Свойства белков. Функциональные свойства белков обусловлены их аминокислотному составу и пространственной структурой. По форме молекул различают фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шарообразные) белки.
Фибриллярные белки обычно нерастворимые в воде и выполняют структурную (например, кератин входит в состав волоса или шерсти животных) или двигательную (мышечные белки) функции. Зато глобулярные белки основном водорастворимые и выполняют другие функции: например, гемоглобин обеспечивает транспорт газов, пепсин - расщепление белков пищи, иммуноглобулины (антитела) - защитную. Глобулярные белки менее устойчивы (вспомните из собственного опыта: белок куриных яиц даже при незначительном повышении температуры легко меняет свою структуру).
Одно из основных свойств белков - их способность под влиянием различных факторов (действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, высокой температуры и т.д.) изменять свою структуру и свойства. Процесс нарушения естественной структуры белков, который сопровождается развертыванием белковой молекулы без изменения ее первичной структуры, называют денатурацией (рис. 9.3). Основном денатурация необратима. Но если на начальных стадиях денатурации прекращается действие факторов, приведших к ней, белок может восстановить свое исходное состояние. Это явление называют ренатурацией. В живых организмов оборотная денатурация часто связана с выполнением определенных функций белковыми молекулами: обеспечением движений, передачей в клетки сигналов из окружающей среды, ускорением биохимических реакций и т.д.. Необратимый процесс разрушения первичной структуры белков называют деструкцией. Белки - высокомолекулярные биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот. Двадцать основных аминокислот могут сочетаться между собой в различных сочетаниях с помощью особого типа ковалентной (пептидной) связи. Дипептид состоит из остатков двух аминокислот, полипептид - из остатков от 6-10 до нескольких десятков аминокислот; полипептиды с молекулярной массой более 6000 называют белками. Известно четыре уровня пространственной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичную структуру белков определяет определенная последовательность различных типов аминокислотных остатков. Вторичная структура характеризуется тем, что белковая молекула полностью или частично закручивается в спираль благодаря водородным связям, которые возникают между атомами водорода NH-группы одного витка спирали и кислорода СО-группы другого. Третичная структура часто напоминает грудку (глобулу) и существует благодаря дисульфидными и другим типам связей. Четвертичная структура возникает путем объединения вместе нескольких глобул, ее обеспечивают гидрофобные, электростатические, водородные и другие связи.
Простые белки, или протеины, состоящие только из аминокислотных остатков, а сложные, или протеиды, в своем составе имеют также соединения другой природы.
Белки способны к денатурации и ренатурации (изменения и восстановления своей структуры). Необратимый процесс разрушения первичной структуры белков называют деструкцией.