По общим структурным особенностям белки можно разделить на два основных класса: фибриллярные белки - расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои, и глобулярные белки, в которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные структуры - глобулы.
Например, белки-ферменты - одни из наиболее важных биологических макромолекул - обычно существуют в живой клетке в виде плотных глобул.
a-КЕРАТИНЫ - это основной тип фибриллярных белков, из которых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, когтей, игл, чешуи, копыт, черепашьего панцыря, а также значительная часть сухого веса кожи. a-кератины представляют собой целое се- мейство белков, сходных между собой по аминокислотному составу. a-кератины богаты гидрофобными аминокислотами (фенилаланином, изолейцином, валином, метионином и аланином) и поэтому полностью не растворимы в воде. Полипептидная цепь a-кератина имеет типичное строение правой a-спирали, описанной в разделе о вторичной структуре белков. Все пептидные группы a-кератина участвуют в образовании внутрицепочечных водородных связей, стабилизирующих a-спираль.
Волосы представляют собой скрученные наподобие каната многожильные структуры, основным элементом структуры которого является полипептидная цепь a-кератина в a- спиральной конформации: три a-спиральные цепи обвивают друг друга, образуя трехжильную суперспираль, а 11 таких суперспиралей составляют микрофибриллу волоса (рис. 20). a-кератины богаты остатками цистеина, способными, как уже было сказано, образовывать дисульфидные связи друг с другом. Образование дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями повышает прочность a-кератиновых волокон. Разные a- кератины различаются содержанием цистеина, при этом самые прочные и жесткие a-кератины, например, a-кератины в панцыре черепахи, содержат до 18% цистеина.
b-КЕРАТИНЫ (наиболее типичным представителем которых может служить фиброин - белок шелка и паутины), в отличие от a-кератинов, имеют максимально вытянутую b- конформацию. Соседние полипептидные цепи b-кератинов соединены между собой водородными связями и образуют антипараллельный складчатый b-слой, описанный в разделе о вторичной структуре белков. Обработанный горячим паром и растянутый a- кератин приобретает b-конформацию.
КОЛЛАГЕН - самый распространенный белок у высших животных. На долю коллагена приходится почти треть всей массы белков позвоночных. Например, тело коровы, весящей около 400 кг, скрепляется и поддерживается в основном системой прочных коллагеновых волокон, находящихся в коже, сухожилиях, хрящах и костях животного. Волокна (фибриллы) коллагена могут выдерживать нагрузку, вес которой по меньшей мере в 10000 раз превышает их собственный вес, т. е. по прочности они превосходят стальную проволоку равного поперечного сечения. В сухожилиях фибриллы коллагена расположены в виде попе- речно-связанных параллельных пучков, обладающих очень большой прочностью на разрыв и практически нерастяжимых. В коже фибриллы коллагена образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. В роговице глаза слои коллагеновых фибрилл уложень крест-накрест.
Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц, называемых тропоколлагеном. Тропоколлаген представляет собой палочкообразную молекулу с молекулярной массой около 300 кДа, длиной 300 нм и толщиной 1.5 нм. Эти субъединицы уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу "голова к хвосту" (рис. 21Б). Головки параллельно расположенных молекул тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние в продольном направлении. Этим объясняется характерная для коллагеновых волокон поперечная исчерченность с периодом 64 нм (рис. 21А).
Тропоколлагеновые субъединицы состоят из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната, а каждая полипептидная цепь тропоколлагена тоже представляет собой спираль (рис. 21Б). Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, периодичность и размеры которой сильно отличаются от соответствующих параметров a-спирали. Это объясняется необычным аминокислотным составом коллагена, в котором четыре аминокислоты значительно преобладают над всеми другими: 35% приходится на глицин, 11% - на аланин и 21% - на пролин и гидроксилированный пролин.
Из-за обилия пролина и гидроксипролина, содержащих в боковой группе жесткие пирролидоновые кольца, затрудняющие сворачивание в a-спираль, тропоколлагеновая спираль содержит только 3 аминокислотных остатка на виток и оказывается гораздо болем развернутой по сравнению с туго закрученной a-спиралью.
В коллагене отсутствуют водородные связи, вместо них прочность колагенового волокна повышают ковалентные поперечные связи: внутримолекулярные (в пределах) одной тропоколлагеновой единицы) и межмолекулярные (между отдельными тропоколлагеновыми единицами). По мере старения в коллагене образуется все больше поперечных связей, что делает его фибриллы более жесткими, но более хрупкими. Это изменяет механические свойства хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости и понижает прозрачность роговицы глаза. При кипячении в воде происходит гидролиз некоторых ковалентных свіязей и волокнистый, нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатину - растворимую смесь полипептидов.
ЭЛАСТИН - фибриллярный белок, по ряду свойств напоминающий коллаген. Он входит в состав эластичного слоя стенок артерий, в желтую эластическую ткань связок и некоторые другие ткани, способные к обратимому растяжению. Подобно коллагену, эластин богат глицином и аланином, но содержит много остатков лизина и мало остатков пролина.
Полипептидные цепи эластина образуют спирали особого типа, отличающиеся как от спиралей, так и от коллагеновых спиралей. Спиральные участки растягиваются при натяжении, но возвращаются к исходной длине при снятии нагрузки. Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в формировании межмолекулярных ковалентних сшивок. Как показано на рис. 22, эластичность обусловлена способностью индивидуальных молекул обратимо разворачиваться под действием растягивающего усилия. Глобулярные белки значительно сложнее по конформации, чем фибриллярные белки.
Они способны выполнять самые разнообразные биологические функции, причем их активность носит не статический (как у фибриллярных структурообразующих белков), а динамический характер. К глобулярным белкам относятся практически все ферменты. Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции. К этому же классу белков принадлежат антитела, некоторые гормоны, а также компоненты мембран и рибосом.