В 50-е годы ХХ в. в исследованиях П.Замечника и других авторов было показано, что биосинтез белков происходит в небольших субклеточных образованиях, которые получили название рибосом. Последние были найдены во всех
клетках прокариот и эукариот. Большой вклад в исследование структуры и функции рибосом сделал российский ученый О.С.Спирин. Если выделить рибосомы путем дифференциального центрифугирования и рассмотреть под электронным микроскопом, то видны как плотные округлые гранулы сферической формы, состоящие из двух субъединиц: большой и малой. Рибосомы характеризуются коэффициентом или константой седиментации, которая определяется ультрацентрифугирования и обозначается буквой S (единица Сведберга, 1-10 "13 с). По размерам и молекулярной массой все рибосомы разделяют на три группы. Первую группу образуют относительно мелкие бактериальные рибосомы. Рибосомы прокариот имеют константу седиментации 70 единиц Сведберга и обозначаются 70S. Они диссоциируют на две суб-единицы с молекулярной массой (М.М.).
Вторую группу образуют крупные рибосомы эукариотических клеток. Они имеют константу седиментации 80S и состоят из двух субъединиц. Третью группу составляют рибосомы митохондрий и хлоропластов эукариотических клеток. Рибосомы митохондрий относятся к классу 70S, однако они видзризняються коэффициентом седиментации в различных групп эукариот. Так, у грибов он составляет 70-74S, у высших животных - 55-60S, у высших растений - около 80S. Рибосомы хлоропластов однородные по этому признаку, коэффициент их седиментации равна 67-70S.
В основном рибосомы изображают в виде симметричной фигуры, в которой 30S субчастицы лежит на 50S-субъединицы, которая имеет подобную сферы форму. На основе рентгеноструктурного анализа и электронно-микроскопических методов было доказано, что трехмерная структура частей рибосом очень сложная. Малая субчастицы изогнута в виде телефонной трубки, а большая напоминает ковш (рис.77). По форме субчастицы соответствуют друг другу, хотя между ними остается щель. Через щель проходит молекула мРНК, вдоль которой в процессе биосинтеза белка движется рибосома. С этой щели появляется и новосинтезированные полипептидная цепь. Более изучена роль фракций в рибосом прокариот (кишечной палочки). 16S рРНК рибосом прокариот необходима для контакта 30S субъединицы с мРНК, в ней есть участок для связывания тРНК, которая доставляет активированные аминокислоты. В субчастинци 50S молекула 23S рРНК выполняет структурную функцию, а 5S рРНК необходима для взаимодействия субъединицы с тРНК. Итак, тРНК соединяется как с малым, так и с большой субъединицами. На рибосоме есть два участка: один из них соединяется с цепью белка, который продлевается, а вторая - присоединяет новую аминокислоту. Первая из них называется пептидильною участком или П-участком, а вторая - аминоацильною, или А-участком. Малая субъединица эукариот (40S) содержит молекулу 18S рРНК. На субъединицы рибосом эукариот также участки для контакта и связывания мРНК, тРНК и ряда компонентов, необходимых для синтеза белка.
Рибосомные РНК образуют каркас, с которым сочетаются белки, образуя компактный рибонуклеопротеиновий комплекс.
Вторичная структура рРНК образуется за счет коротких двуспиральной участков молекулы (шпилек). Около 2/3 рРНК организовано шпильки, остальные молекулы представлена однониточная или «аморфными» участками, где сосредоточены пуриновые основания. С «рыхлыми» участками соединены преимущественно белки рибосом.
Белковый состав рибосом гетерогенный. Молекулярная масса рибосом-ных белков варьирует от 5000-7000 до 50000-75000. Набор белков в субъединиц разнообразный. Каждый белок рибосомы уникален, то есть представлен одной молекулой. Большого успеха достигнут в изучении белков 70S рибосом. У них идентифицировано 55 полипептидных цепей, из них в 30S-субъединицы - 21, а в 50S-субъединицы - 34. Субъединицы рибосом клеток эукариот содержат более 70 различных белков. Изучение видов специфичности рибосомных белков показало, что чем ближе в эволюционном отношении виды животных или растений, тем подибниша строение этих белков, и наоборот.
В настоящее время полностью расшифрована первичная структура всех рРНК в 70S и 80S рибосомах и аминокислотная последовательность всех 55 белков 70S и частично белков 80S рибосом. В определенных условиях рибосомы диссоциируют на субъединицы, а затем снова соединяются - это имеет большое значение в начале биосинтеза белка. Рибосомы активны только в полностью объединенном виде. Рибосомы, которые не участвуют в синтезе белка, легко диссоциируют на свои субчастицы.