Специфическое распознавание антигена клетками иммунной системы является центральным моментом запуска и регуляции иммунного ответа. Распознавание антигена лимфоцитами осуществляется благодаря присущим только
им специфическим структурам - антигенрозтзнавальним рецепторам. Взаимодействие рецепторов с антигеном запускает процесс активации клетки, стимулируя дифференцировку и выполнение ее эффекторных функции.
Антигенспецифични рецепторы несут как Т-, так и В-лимфоциты, Т-клеточные рецепторы (ТКР) и В-клеточные рецепторы (ВКР) различаются по молекулярной структуре и особенностями распознавания. На поверхности Т-и В-клеток антигенспецифични рецепторы экспрессируются наряду с дополнительными полипептидными цепями, формируя вместе с ними рецепторный комплекс. Функции составляющих этого комплекса разные, собственно рецептор выполняет функцию распознавания и связывания антигена (эпитопы), а дополнительные молекулы - функцию передачи сигнала внутрь клетки. Рецепторный комплекс В-клеток. Главной частью В-клеточного рецепторного комплекса, специфически взаимодействует с антигеном, структурно связанные с клеточной мембраной молекулы иммуноглобулинов (mIg). Иммуноглобулины всех классов могут быть в мембраносвязанных форме, но на наивных В-лимфоцитах, не контактировали с антигеном, рецепторы представлены только иммуноглобулинами двух классов: IgM и IgD, и их количество составляет примерно И50 000 на клетку. Мембранные формы иммуноглобулинов появляются в результате альтернативного сплайсинга их
матричных РНК. В отличие от секреторных, mlg имеют гидрофобный С-конечный участок, которая задерживает эти иммуноглобулины в мембране. Мембранный IgM имеет мономерных форму, в отличие от сывороточной пентамернои формы. Дополнительные компоненты В-клеточного рецептора, выполняющие функцию передачи сигнала о связывания антигена внутрь клетки, представлены двумя подобными по структуре цепями - Iga (CD79a) и Igß (CD79P) с молекулярной массой соответственно 39 000 и 33 000. В форме гетеродимерив они непосредственно связаны с основной частью рецептора (рис. 70). Цепи Iga и Igp имеют по одному внеклеточной домена иммуноглобулинового природы и большие цитоплазматические хвосты, на которых находятся специфические последовательности (ITAM), необходимые для запуска процессов активации клетки. Считают, что одним иммуноглобулином связано по одной молекуле Iga и Igß.