1. Денатурация белков.
Вследствие действия некоторых факторов происходит разрушение трехмерной конформации белка - денатурация
, связанное с изменением вторичной, третичной и четвертичной структур; это изменение может иметь временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка (первичная структура) остается неизменной.
Денатурация белков происходит под воздействием нагревания или воздействием каких-либо излучений, например инфракрасного или ультрафиолетового. Кинетическая энергия, которая передается белка, вызывает сильную вибрацию его атомов, вследствие чего водородные и ионные связи рвутся, белок сворачивается (коагулирует). Сильные кислоты, сильные щелочи и концентрированные растворы солей также вызывают разрыв связей (при длительном воздействии и пептидных).
Катионы тяжелых металлических элементов образуют прочные связи с карбоксильными группами, способствуют разрыву ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость; белок, находящийся в растворе, выпадает в осадок.
органические растворители и детергенты.
Эти реагенты вызывают разрыв внутренне молекулярных водородных связей. Использование спирта в качестве средства для дезинфекции основано именно на том, что он способен вызывать денатурацию белка любых присутствующих бактерий.
2. ренатурация.
Иногда денатурированный белок при благоприятных условиях снова спонтанно приобретает свою нативной (естественной) структуры. Этот процесс называют ренатурацией.
3. Гидролиз.
Важнейшей химическим свойством белков является их способность к гидролизу, который может протекать при нагревании с сильными кислотами или щелочами (кислотно-основное гидролиз) и под действием ферментов (ферментативный гидролиз). Гидролиз приводит к распаду полипептидных связей с образованием свободных аминокислот. Ферменты, которые разрушают пептидные связи (протеазы), обычно имеют селективное действие - разрушают связи только между остатками определенных аминокислот, поэтому при гидролизе с участием одного из ферментов могут образоваться вместо отдельных аминокислот высокомолекулярные продукты.
4. Качественные цветные реакции белков:
а) биуретовая реакция на пептидные связи - действие разбавленного раствора меди (II) сульфата на щелочной раствор белка, которая сопровождается появлением фиолетово-синей окраски раствора, что обусловлено комплексообразованием между ионами меди и полипептидами;
б) ксантопротеиновая реакция на ароматические и гетероядерные циклы - действие концентрированной азотной кислоты с появлением желтой окраски, окраска объясняется нитрованием циклов и образованием нитросоединений остатками аминокислот;
в) реакция Миллон - воздействие на белок реактива Миллон - раствора Hg (NO3) и Hg2 (NO3) 2 в разбавленной HNO3, содержащий примесь HNO2, - с появлением красно-коричневой окраски, обусловленное образованием пептидных солей ртути.